檢測人血清抗體樣本釋放劑/放散液

廣州健侖生物科技有限公司

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【產品名稱】樣本釋放劑

【包裝規格】20測試/盒 （溶液I:20×1 Test/瓶；溶液II:20 Test/瓶）         □

50測試/盒 （溶液I:50×1 Test/瓶；溶液II:50 Test/瓶X 1 ）    □

             100測試/盒 （溶液I:100×1 Test/瓶；溶液II:50 Test/瓶X 2）   □

【預期用途】

用于待測致敏紅細胞樣本的預處理，使致敏紅細胞樣本中的待測抗體從與細胞結合的狀態中解離釋放出來。以便于使用體外診斷試劑或儀器對待測抗體進行檢測。

【檢驗原理】

紅細胞上的抗原與血清中抗體在適合條件下發生致敏，這種結合在一定條件下是可逆的。將已致敏的紅細胞懸浮于低pH值的甘氨酸溶液中，抗體蛋白又可以從結合的紅細胞上解離釋放出來。離心取上清解離的放散液，此液中含有從紅細胞表面解離釋放出來的抗體蛋白，經Tris緩沖液調節pH至中性后此上清放散液可用于相關抗體的檢測和鑒定；而解離釋放后的紅細胞經洗滌后可用于血型定型、自身抗體的吸收等。

【主要組成成份】

1.溶液I：主要組分為甘氨酸(C₂H₅NO₂)，氯化鈉(NaCl)。

2.溶液II：主要組分為Tris堿，指示劑。   

【儲存條件及有效期】                  

常溫（10～30℃）儲存，有效期1年。試劑開瓶后在常溫（10～30℃）條件下可儲存6個月。

【樣本要求】

新鮮或2～8℃保存不超過72小時的抗凝血樣。

檢測人血清抗體樣本釋放劑/放散液

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【企業文化】

分光光度法測定蛋白質含量的依據是朗伯—比爾定律。在280nm處蛋白質溶液吸光值與其濃度成正比。氨基酸在水溶液或結晶內基本上均以兼性離子或偶極離子的形式存在。所謂兩性離子是指在同一個氨基酸分子上帶有能釋放出質子的NH3+纈氨酸離子和能接受質子的COO-負離子，病毒此氨基酸是兩性電解質。
氨基酸的等電點：氨基酸的帶電狀況取決于所處環境的pH值，改變pH值可以使氨基酸帶正電荷或負電荷，也可使它處于正負電荷數相等，即凈電荷為零的兩性離子狀態。使氨基酸所帶正負電荷數相等即凈電荷為零時的溶液pH值稱為該氨基酸的等電點。
氨基酸分子中同時含有酸性基團和堿性基團，病毒此，氨基酸既能和較強的酸反應。也能與較強的堿反應而生成穩定的鹽，具有兩性病毒合物的特征。[2] 
當調節某一種氨基酸溶液的pH為一定值時，該種氨基酸剛好以偶極離子形式存在，在電場中，既不向負極移動，也不向正極移動，即此時其所帶的正、負電荷數相等，凈電荷為零，呈電中性，此時此溶液的pH稱為該氨基酸的等電點(isoelectric point)，通常用pI表示。在等電點時，氨基酸主要以偶極離子的形式存在。當氨基酸溶液的pH大于pI時(如加入堿)，氨基酸中的一NH3+給出質子，平衡右移，這時氨基酸主要以陰離子形式存在，若在電場中，則向正極移動。反之，當溶液的pH小于pI時(如加入酸)，氨基酸中的一COO-結合質子，使平衡左移，這時氨基酸主要以陽離子形式存在，若在電場中，則向負極移動。
各種氨基酸由于其組成和結構的不同，而具有不同的等電點。中性氨基酸的等電點小于7，一般為5.0～6.5。酸性氨基酸的等電點為3左右。堿性氨基酸的等電為7.58～10.8。帶電顆粒在電場的作用下，向著與其電性相反的電極移動，稱為電泳(eIectrophoresis，EP)。由于各種氨基酸的相對分子質量和.pI不同，在相同pH的緩沖溶液中，不同的氨基酸不僅帶的電荷狀況有差異，而且在電場中的泳動方向和速率也往往不同。病毒此，基于這種差異，可用電泳技術分離氨基酸的混合物。
The basis for the determination of protein content by spectrophotometry is Lambert-Beer's law. The absorbance of a protein solution at 280 nm is proportional to its concentration. The amino acids are essentially in the form of zwitterionic or dipolar ions in aqueous solution or in crystals. The so-called zwitterion refers to the same amino acid molecule with proton-releasing NH3 + valine ion and proton-accepting COO- anion, the amino acid of the virus is amphoteric electrolyte.
Amino acid isoelectric point: amino acid charged state depends on the pH value of the environment, changing the pH value can make the amino acid with a positive or negative charge, but also make it at the same number of positive and negative charge, that is, the net charge of zero gender Ion state. So that the amino acid with a positive and negative charge equal to the net charge of zero solution pH value is called the amino acid of the isoelectric point.
Amino acid molecules contain both acidic and basic groups, viruses, amino acids and strong acid can react. It also reacts with strong bases to form stable salts that characterize the zwitterionic compounds. [2] 
When the pH of a certain amino acid solution is adjusted to a certain value, the amino acid just exists in the form of dipole ion. In the electric field, the amino acid does not move to the negative electrode or move toward the positive electrode, that is, Negative charge equal, net charge is zero, was neutral, the pH of the solution at this time known as the amino acid isoelectric point (isoelectric point), usually expressed as pI. At isoelectric point, amino acids mainly exist as dipole ions. When the pH of the amino acid solution is greater than the pI (such as adding a base), a NH3 + in the amino acid gives a proton and shifts to the right. At this time, the amino acid mainly exists in the form of anions. If it is in an electric field, it moves toward the positive electrode. Conversely, when the solution pH is less than pI (such as adding acid), a COO-binding proton in the amino acid shifts the equilibrium to the left. At this time, the amino acid mainly exists in the form of cation, and if it is in the electric field, it moves toward the negative electrode.
A variety of amino acids due to its composition and structure of different, and have different isoelectric point. The neutral point of neutral amino acid is less than 7, usually 5.0 ~ 6.5. The isoelectric point of acidic amino acids is about 3. Isoelectricity of basic amino acids is 7.58 ~ 10.8. Charged particles in the electric field, toward the electrode opposite to its movement, known as electrophoresis (eIectrophoresis, EP). Due to the relative molecular mass of various amino acids and .pI, different amino acids not only have different charge states but also different electrophoretic mobility and velocity in the same pH buffer solution. Viruses, based on this difference, can be electrophoretically separated amino acid mixture.